Eiwit- en polypeptidestructuur

Er zijn vier structuurniveaus in polypeptiden en eiwitten. De primaire structuur van een polypeptide-eiwit bepaalt zijn secundaire, tertiaire en quaternaire structuren.

Primaire structuur

De primaire structuur van polypeptiden en eiwitten is de sequentie van aminozuren in de polypeptideketen met verwijzing naar de locaties van eventuele disulfidebindingen. De primaire structuur kan worden beschouwd als een volledige beschrijving van alle covalente binding in een polypeptideketen of eiwit.

De meest gebruikelijke manier om een ​​primaire structuur aan te duiden is om de aminozuursequentie te schrijven met behulp van de standaard drieletterige afkortingen voor de aminozuren. Gly-gly-ser-ala is bijvoorbeeld de primaire structuur voor een polypeptide bestaande uit glycine, glycine, serine en alanine, in die volgorde, van het N-terminale aminozuur (glycine) tot het C-terminale aminozuur (alanine) ).

Secundaire structuur

Secundaire structuur is de geordende rangschikking of conformatie van aminozuren in gelokaliseerde gebieden van een polypeptide of eiwitmolecuul. Waterstofbinding speelt een belangrijke rol bij het stabiliseren van deze vouwpatronen. De twee belangrijkste secundaire structuren zijn de alfa-helix en het anti-parallelle beta-geplooide blad. Er zijn andere periodieke conformaties, maar de α-helix en β-geplooide plaat zijn het meest stabiel. Een enkel polypeptide of eiwit kan meerdere secundaire structuren bevatten.

Een α-helix is ​​een rechtshandige of kloksgewijze spiraal waarin elke peptidebinding zich in de bevindt trans conformatie en is vlak. De aminegroep van elke peptidebinding loopt in het algemeen omhoog en evenwijdig aan de as van de helix; de carbonylgroep wijst in het algemeen naar beneden.

Het P-geplooide vel bestaat uit verlengde polypeptideketens met naburige ketens die zich antiparallel aan elkaar uitstrekken. Net als bij de a-helix is ​​elke peptidebinding trans en vlak. De amine- en carbonylgroepen van peptidebindingen wijzen naar elkaar en in hetzelfde vlak, zodat waterstofbinding kan optreden tussen aangrenzende polypeptideketens.

De helix wordt gestabiliseerd door waterstofbinding tussen amine en carbonylgroepen van dezelfde polypeptideketen. Het geplooide vel wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de aminegroepen van een keten en de carbonylgroepen van een aangrenzende keten.

Tertiaire structuur

De tertiaire structuur van een polypeptide of eiwit is de driedimensionale rangschikking van de atomen in een enkele polypeptideketen. Voor een polypeptide dat bestaat uit een enkel conformationeel vouwpatroon (bijvoorbeeld alleen een alfa-helix), kan de secundaire en tertiaire structuur één en dezelfde zijn. Voor een eiwit dat is samengesteld uit een enkele polypeptidemolecule is de tertiaire structuur het hoogste niveau van structuur dat wordt bereikt.

De tertiaire structuur wordt grotendeels gehandhaafd door disulfidebindingen. Disulfidebindingen worden gevormd tussen de zijketens van cysteïne door oxidatie van twee thiolgroepen (SH) om een ​​disulfidebinding (S-S) te vormen, ook soms een disulfidebrug genoemd.

Quartaire structuur

Quaternaire structuur wordt gebruikt om eiwitten te beschrijven die zijn samengesteld uit meerdere subeenheden (meerdere polypeptidemoleculen, elk een 'monomeer' genoemd). De meeste eiwitten met een molecuulgewicht groter dan 50.000 bestaan ​​uit twee of meer niet-covalent gekoppelde monomeren. De rangschikking van de monomeren in het driedimensionale eiwit is de quaternaire structuur. Het meest voorkomende voorbeeld dat wordt gebruikt om de quaternaire structuur te illustreren, is het hemoglobine-eiwit. De quaternaire structuur van hemoglobine is het pakket van zijn monomere subeenheden. Hemoglobine bestaat uit vier monomeren. Er zijn twee α-ketens, elk met 141 aminozuren en twee β-ketens, elk met 146 aminozuren. Omdat er twee verschillende subeenheden zijn, vertoont hemoglobine heteroquaternaire structuur. Als alle monomeren in een eiwit identiek zijn, is er een homoquaternaire structuur.

Hydrofobe interactie is de belangrijkste stabiliserende kracht voor subeenheden in quaternaire structuur. Wanneer een enkel monomeer in een driedimensionale vorm vouwt om zijn polaire zijketens aan een waterige omgeving bloot te stellen en zijn niet-polaire zijketens af te schermen, zijn er nog enkele hydrofobe secties op het blootgestelde oppervlak. Twee of meer monomeren zullen zodanig worden samengesteld dat hun blootgestelde hydrofobe secties in contact zijn.

Meer informatie

Wil je meer informatie over aminozuren en eiwitten? Hier zijn enkele aanvullende online bronnen over aminozuren en chiraliteit van aminozuren. Naast algemene chemieteksten kan informatie over eiwitstructuur worden gevonden in teksten voor biochemie, organische chemie, algemene biologie, genetica en moleculaire biologie. De biologieteksten bevatten meestal informatie over de processen van transcriptie en vertaling, waardoor de genetische code van een organisme wordt gebruikt om eiwitten te produceren.