Eiwitten in de cel

eiwitten zijn zeer belangrijke moleculen die essentieel zijn voor alle levende organismen. Door droog gewicht zijn eiwitten de grootste eenheid van cellen. Eiwitten zijn betrokken bij vrijwel alle celfuncties en een ander type eiwit is gewijd aan elke rol, met taken variërend van algemene cellulaire ondersteuning tot celsignalering en voortbeweging. In totaal zijn er zeven soorten eiwitten.

eiwitten

• eiwitten zijn biomoleculen samengesteld uit aminozuren die deelnemen aan bijna alle cellulaire activiteiten.
• Komt voor in het cytoplasma, vertaling is het proces waardoor eiwitten zijn gesynthetiseerd.
• Het typische eiwit is opgebouwd uit een enkele set aminozuren. Elk eiwit is speciaal uitgerust voor zijn functie.
• Elk eiwit in het menselijk lichaam kan worden gemaakt van permutaties van slechts 20 aminozuren.
• Er zijn zeven soorten eiwitten: antilichamen, contractiele eiwitten, enzymen, hormonale eiwitten, structurele eiwitten, opslag-eiwitten, en eiwitten transporteren.

Eiwitsynthese

Eiwitten worden in het lichaam gesynthetiseerd via een proces dat wordt genoemd vertaling. Translatie vindt plaats in het cytoplasma en omvat het omzetten van genetische codes in eiwitten. Genetische codes worden verzameld tijdens DNA-transcriptie, waarbij DNA wordt gedecodeerd in RNA. Celstructuren die ribosomen worden genoemd, helpen vervolgens RNA te transcriberen in polypeptideketens die moeten worden gemodificeerd om functionele eiwitten te worden.

Aminozuren en polypeptidekettingen

Aminozuren zijn de bouwstenen van alle eiwitten, ongeacht hun functie. Eiwitten zijn typisch een keten van 20 aminozuren. Het menselijk lichaam kan combinaties van dezelfde 20 aminozuren gebruiken om elk eiwit te maken dat het nodig heeft. De meeste aminozuren volgen een structurele sjabloon waarin een alfa-koolstof is gebonden aan de volgende vormen:

• Een waterstofatoom (H)
• Een carboxylgroep (-COOH)
• Een aminogroep (-NH2)
• Een "variabele" groep

Over de verschillende soorten aminozuren is de "variabele" groep het meest verantwoordelijk voor variatie, omdat ze allemaal waterstof-, carboxylgroep- en aminogroepbindingen hebben.

Aminozuren worden verbonden door middel van dehydratatiesynthese totdat ze peptidebindingen vormen. Wanneer een aantal aminozuren met elkaar worden verbonden door deze bindingen, wordt een polypeptideketen gevormd. Een of meer polypeptideketens getwist in een 3D-vorm vormt een eiwit.

Eiwitstructuur

De structuur van een eiwit kan zijn bolvormig of vezelachtig afhankelijk van zijn specifieke rol (elk eiwit is gespecialiseerd). Bolvormige eiwitten zijn in het algemeen compact, oplosbaar en bolvormig. Vezelachtige eiwitten zijn typisch langwerpig en onoplosbaar. Globulaire en vezelige eiwitten kunnen een of meer soorten eiwitstructuren vertonen. 

Er zijn vier structurele eiwitniveaus: primair, secundair, tertiair en quaternair. Deze niveaus bepalen de vorm en functie van een eiwit en onderscheiden zich van elkaar door de mate van complexiteit in een polypeptideketen. Het primaire niveau is het meest basale en rudimentaire, terwijl het quartaire niveau verfijnde binding beschrijft.

Een enkel eiwitmolecuul kan een of meer van deze eiwitstructuurniveaus bevatten en de structuur en complexiteit van een eiwit bepalen zijn functie. Collageen, bijvoorbeeld, heeft een super opgerolde spiraalvorm die lang, vezelig, sterk en touwachtig collageen is, ideaal voor het bieden van ondersteuning. Hemoglobine daarentegen is een bolvormig eiwit dat gevouwen en compact is. De sferische vorm is handig voor het manoeuvreren door bloedvaten.

Soorten eiwitten

Er zijn in totaal zeven verschillende eiwittypen waaronder alle eiwitten vallen. Deze omvatten antilichamen, contractiele eiwitten, enzymen, hormonale eiwitten, structurele eiwitten, opslageiwitten en transporteiwitten.

antilichamen

antilichamen zijn gespecialiseerde eiwitten die het lichaam verdedigen tegen antigenen of vreemde indringers. Door hun vermogen om door de bloedbaan te reizen, kunnen ze door het immuunsysteem worden gebruikt om zich te identificeren en te verdedigen tegen bacteriën, virussen en andere vreemde indringers in het bloed. Een manier waarop antilichamen antigenen tegengaan, is door ze te immobiliseren, zodat ze door witte bloedcellen kunnen worden vernietigd.

Contractiele eiwitten

Contractiele eiwitten zijn verantwoordelijk voor spiercontractie en beweging. Voorbeelden van deze eiwitten omvatten actine en myosine. Eukaryoten hebben de neiging overvloedige hoeveelheden actine te bezitten, die spiercontractie en cellulaire beweging en delingprocessen beheersen. Myosin machtigt de taken die worden uitgevoerd door actine door het te voorzien van energie.

enzymen

enzymen zijn eiwitten die biochemische reacties mogelijk maken en versnellen, daarom worden ze vaak katalysatoren genoemd. Opmerkelijke enzymen zijn lactase en pepsine, eiwitten die bekend staan ​​om hun rol in medische spijsvertering en speciale diëten. Lactose-intolerantie wordt veroorzaakt door een lactasedeficiëntie, een enzym dat de suikerlactose in melk afbreekt. Pepsine is een spijsverteringsenzym dat in de maag werkt om eiwitten in voedsel af te breken - een tekort aan dit enzym leidt tot indigestie.

Andere voorbeelden van spijsverteringsenzymen zijn die aanwezig in speeksel: speekselamylase, speekselkallikreïne en linguale lipase vervullen allemaal belangrijke biologische functies. Speekselamylase is het primaire enzym dat in speeksel wordt aangetroffen en het zetmeel in suiker af.

Hormonale eiwitten

Hormonale eiwitten zijn boodschapper-eiwitten die helpen bepaalde lichaamsfuncties te coördineren. Voorbeelden omvatten insuline, oxytocine en somatotropine.

Insuline reguleert het glucosemetabolisme door de bloedsuikerspiegel in het lichaam te beheersen, oxytocine stimuleert contracties tijdens de bevalling en somatotropine is een groeihormoon dat de eiwitproductie in spiercellen aanzet.

Structurele eiwitten

Structurele eiwitten zijn vezelachtig en vezelig, deze formatie maakt ze ideaal voor het ondersteunen van verschillende andere eiwitten zoals keratine, collageen en elastine.

Keratines versterken beschermende bedekkingen zoals huid, haar, pennen, veren, hoorns en snavels. Collageen en elastine bieden ondersteuning aan bindweefsels zoals pezen en ligamenten.

Eiwitten voor opslag

Opslag eiwitten reserve aminozuren voor het lichaam tot klaar voor gebruik. Voorbeelden van bewaareiwitten zijn ovalbumine, dat voorkomt in eiwitten, en caseïne, een op melk gebaseerd eiwit. Ferritine is een ander eiwit dat ijzer opslaat in het transporteiwit, hemoglobine.

Eiwitten transporteren

Transport van eiwitten zijn dragereiwitten die moleculen van de ene plaats naar de andere in het lichaam verplaatsen. Hemoglobine is een van deze en is verantwoordelijk voor het transport van zuurstof door het bloed via rode bloedcellen. Cytochromen, een ander type transporteiwit, werken in de elektrontransportketen als elektrondragereiwitten.